四、软化水产品加工学149
作者:海南水产品  来源:海南水产品信息网  发布时间:2013-02-13 21:14:00
摘要: 鱼类的微冻保鲜法主要有三种类型,即冰盐混合微冻保鲜法、低温盐水微冻保鲜法和鼓风冷却微冻保鲜法。(一)冰盐混合微冻保鲜法冰盐混合微冻保鲜法是目前较为常用的一种微冻保鲜方法。冰盐混合物是一种最常见的简易制冷剂,可在短时间内吸收大量的热量,从而使冰盐混合物温度迅速下降到比单纯冰的温度还要低,以达...

着肌肉蛋白-转载自xiaqi.Cn-质离子强度的增加,和—选择性地与蛋白质表面的电荷结合,肌原纤维蛋白分子间的离子键遭到破坏,蛋白质对水的亲和力增加,蛋白质溶解度增大,从而有利于良好凝胶的形成。

温度的提高可增强蛋白质分子之间的相互作用,而冷却有利于氢键的形成。加热可使内部的疏水基暴露出来,促进二硫键的形成。大量的巯基和二硫键的存在,可使分子间交联得到加强,形成的凝胶热不可逆。钙离子形成的键桥能提高许多凝胶的硬度和稳定性。凝胶的结构和理化特性取决于变性和凝集的相对速率,蛋白质的凝集速率比蛋白质的展开速率慢,有利于形成更细致的凝胶网络。当蛋白质凝集的速率高于展开的速率时,就会形成粗糙而无序的凝胶结构,甚至是凝结物。

(三)鱼肉蛋白质热诱导凝胶的形成

鱼肉蛋白质热诱导凝胶,顾名思义,温度在凝胶形成过程中起着重要作用。鲤鱼肌球蛋白热诱导凝胶研究表明,301时,肌球蛋白分子没有相互作用,也没有形成凝胶;30~451时,肌球蛋白发生头一头凝集和尾一尾凝集,蛋白质分子之间的交联急剧增加;当温度大于451时,蛋白之间的交联继续增加,开始形成凝胶;在50~601时,蛋白质之间的交联已基本完成,三维网络结构基本形成。兔肉肌球蛋白凝胶形成研究表明,当1)06.5、301加热30—0时,肌球蛋白分子形状无变化,两个头仍然是独立的,尾部在长度上无变化。351加热30—1!,肌球蛋白发生头一头凝集,两个头部凝集成一个大约20*101团块;也有尾一尾凝集发生。401加热30—11肌球蛋白分子形成二聚体,也有寡聚体。寡聚体是由3 ~ 12个肌球蛋白分子组成的,其头部聚集成球状团块,尾部向三维空间辐射。球状团块的直径随着寡聚物尾部数目的增加而增大。当441加热30!! 时,虽有单体肌球蛋白存在,但主要是寡聚体,其中四个尾部的寡聚体最常见,也有2 ~ 13个尾部的寡聚体。46 ~601加热30⑷II,寡聚体之间发生聚集,形成更加复杂的空间结构。

四、软化 50&6111118

温度不仅影响肌球蛋白的形态结构,而且能激活鱼肉的内源酶。各种鱼肉蛋白质在凝胶形成过程中〔401以下)既能发生结构重组反应,也能发生结构裂解反应蛋白质裂解反应是由鱼肉的热稳定内源蛋白水解酶降解肌球蛋白引起的,其结果,使鱼肉的质构发生软化,甚至使鱼肉失去形态结构。肌原纤维蛋白,特别是肌球蛋白是参与凝胶形成的蛋白质,这些蛋白质遭到降解之后,也就部分或完全失去其形成凝胶的能力(图7-4〕。

死后鱼肉对其内源蛋白水解酶的水解作用很敏感,其特点是温度高〔501以上〉、速度快、对肌原纤维蛋白,特别是肌球蛋白的降解严重,最终使鱼肉蛋白质凝胶强度和弹性明显下降。在众多内源蛋白酶中,半胱氨蛋白酶因其热稳定性和能裂解蛋白质内部的多肽键,对鱼肉质构和蛋白质凝胶强度和弹性的不利影响最为严重。鱼的种类不同,软化鱼肉和蛋白质凝胶的活性最大的蛋白酶各异,但是一般有两大类,即组织蛋白酶和热稳定碱性蛋白酶。鲽鱼肉在50 ~ 60弋时半胱氨蛋白酶活性最高;太平洋鳕鱼肉在601下加热30111匕后,由于组织蛋白酶[的作用,大部分肌球蛋白重链被降解,不能形成凝胶;马鲛鱼肉中大部分蛋白质水解活性是由于组织蛋白酶8、I;组织蛋白酶[对肌球蛋白的亲和力高,难以洗脱完全。

热稳定碱性蛋白酶能使鱼肉质构变差,如虹蹲鱼、沙丁鱼、石首鱼、鲤鱼、马鲛鱼、鳕鱼、鲱鱼、大麻哈鱼。这些酶的最适( . 5-8.0和最适温度左右)范围窄。

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